COLAGENO:
El colágeno es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colágenas. Estas se encuentran en todos los animales. Son secretadas por lascélulas del tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el componente más abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25% de la masa total de proteínas en los mamíferos.
Síntesis del colágeno
La fase previa a la formación de colágeno es intracelular: series de tres aminoácidos se ensamblan en tándem formando cadenas de polipéptidos, llamadas cadenas α (alfa), unidas entre sí a través de puentes de hidrógeno intramoleculares.
Estas cadenas son muy ricas en prolina o lisina y glicina, fundamentales en la formación de la superhélice. La hidroxiprolina constituye alrededor de un 10 a 12% de todos los residuos aminoacídicos del colágeno, dependiendo dicho porcentaje del tipo de colágeno. La forma química más abundante de la hidroxiprolina que forma parte del colágeno es la 4-trans-OH-L-prolina. Cada cadena tiene un peso molecular de alrededor de 100.000 Da y es levógira (gira hacia la izquierda).
Tres de estas cadenas alfa (no hélices alfa) se ensamblan para formar una molécula de procolágeno en forma de triple espiral que se secreta al espacio extracelular donde se transforma en tropocolágeno, un colágeno ya maduro. Este monómero mide alrededor de 300 nanómetros de largo y 1,4 nm de diámetro. Las tres cadenas se enrollan y se fijan mediante enlaces transversales para formar una triple hélice dextrógira con una distancia entre las vueltas de 8,6 nanómetros.
La triple hélice se mantiene unida entre sí debido a puentes de hidrógeno, que afectan aproximadamente a 2/3 de cada cadena alfa. Además, los tropocolágenos se unen entre sí por medio de enlaces entre algunos aminoácidos específicos (como por ejemplo la lisina), llamados "crosslinkings" o entrecruzamientos, que favorecen la consolidación de las fibrillas de colágeno.
En el espacio extracelular varias moléculas de tropocolágeno se asocian a través de enlaces entrecruzados formando fibrillas y fibras. Una vez transportada fuera de la célula se produce el fenómeno de alineación y maduración de las moléculas a tropocolágeno en un proceso denominado fibrogénesis. Esta maduración no consiste sino en el fortalecimiento de los cruces intermoleculares y de ello dependen directamente las características mecánicas de cada tejido conjuntivo.
Formación del colágeno
Cada una de las cadenas polipeptídicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retículo endoplásmico y luego son traslocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas α), presentando aminoácidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales. En el retículo endoplásmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el aparato de Golgi; parece ser que estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de hidrógeno intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhélice.
Tras su secreción, los propéptidos de las moléculas de procolágeno son degradados mediante proteasas convirtiéndolas en moléculas de tropocolágeno asociándose en el espacio extracelular formando las fibrillas de colágeno.
La formación de fibrillas está dirigida, en parte, por la tendencia de las moléculas de procolágeno a autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamiento escalonado y periódico de las moléculas de colágeno individuales en la fibrilla.
Función y tipos
Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción. Su diámetro en los diferentes tejidos es muy variable y su organización también; en la piel de losmamíferos están organizadas como cestos de mimbre, lo que permite la oposición a las tracciones ejercidas desde múltiples direcciones. En los tendones lo están en haces paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el tejido óseo adulto y en la córnea se disponen en láminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí, mientras las fibras forman ángulo recto con las de las capas adyacentes.
Las células interactúan con la matriz extracelular tanto mecánica como químicamente, lo que produce notables efectos sobre la arquitectura tisular. Así, distintas fuerzas actúan sobre las fibrillas de colágeno que se han secretado, ejerciendo tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su compactación y su estiramiento.
Tipos de colágeno
El colágeno en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas. Se describen varios tipos de colágeno:
- Colágeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso, el tendón, la dentina y la córnea. Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro, agrupándose para formar fibras colágenas mayores. Sus subunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos, que difieren ligeramente en su composición deaminoácidos y en su secuencia. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y al otro, cadena alfa2. Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos. Su función principal es la de resistencia al estiramiento.
- Colágeno tipo II: Se encuentra sobre todo en el cartílago, pero también se presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda, en el núcleo pulposo y en el humor vítreo delojo. En el cartílago forma fibrillas finas de 10 a 20 nanómetros, pero en otros microambientes puede formar fibrillas más grandes, indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo I. Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. Es sintetizado por el condroblasto. Su función principal es la resistencia a la presión intermitente.
- Colágeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de los vasos sanguíneos, la dermis de la piel y el estroma de varias glándulas. Parece un constituyente importante de las fibras de 50 nanómetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares. Está constituido por una clase única de cadena alfa3. Es sintetizado por las células del músculo liso, fibroblastos, glía. Su función es la de sostén de los órganos expandibles.
- Colágeno tipo IV: Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los epitelios. Es un colágeno que no se polimeriza en fibrillas, sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar, asociadas a proteoglicanos y con las proteínas estructurales laminina y fibronectina. Es sintetizado por las células epiteliales y endoteliales. Su función principal es la de sostén y filtración.
- Colágeno tipo V: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Se asocia con el tipo I.
- Colágeno tipo VI: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Sirve de anclaje de las células en su entorno. Se asocia con el tipo I.
- Colágeno tipo VII: Se encuentra en la lámina basal.
- Colágeno tipo VIII: Presente en algunas células endoteliales.
- Colágeno tipo IX: Se encuentra en el cartílago articular maduro. Interactúa con el tipo II.
- Colágeno tipo X: Presente en cartílago hipertrófico y mineralizado.
- Colágeno tipo XI: Se encuentra en el cartílago. Interactúa con los tipos II y IX.
- Colágeno tipo XII: Presente en tejidos sometidos a altas tensiones, como los tendones y ligamentos. Interactúa con los tipos I y III.
- Colágeno tipo XIII: Es ampliamente encontrado como una proteína asociada a la membrana celular. Interactúa con los tipos I y III.
- Colágeno tipo XIV: Aislado de placenta; también detectado en la médula ósea.
- Colágeno tipo XV: Presente en tejidos derivados del mesenquíma.
- Colágeno tipo XVI: Intima asociación con fibroblastos y células musculares lisas arteriales; no se asocia fibrillas colágenas tipo I.
- Colágeno tipo XVII: Colágeno de Transmembrana no se halla habitualmente en la membrana plasmática de las células.
- Colágeno tipo XVIII: Presentes en las membranas basales, epiteliales y vasculares.
- Colágeno tipo XIX: Se localiza en fibroblastos y en el hígado.
- Colágeno tipo XX: Presente en la córnea, en el cartílago esternal y en los tendones.
- Colágeno tipo XXI: Hallado en encías, músculo cardíaco y esquelético y otros tejidos humanos con fibrillas de colágeno tipo I.
fibroblasto:
El fibroblasto es un tipo de célula residente del tejido conectivo propiamente dicho, ya que nace y muere allí. Sintetiza fibras y mantiene la matriz extracelular del tejido de muchos animales. Estas células proporcionan una estructura en forma de entramado (estroma) a muy diversos tejidos y juegan un papel crucial en la curación de heridas, siendo las células más comunes del tejido conectivo. Se derivan de células primitivas mesenquimales y pluripotenciales. Las células estromales que potencialmente se pueden transformar en fibroblastos, osteoblastos, adipocitos y células musculares, se identifican en cultivos de médula óseacomo células adherentes.
Características
Los fibroblastos son morfológicamente heterogéneos, con diversas apariencias dependiendo de su localización y actividad.
Hay dos tipos celulares: los fibroblastos y los fibrocitos. Se distinguen gracias a que los fibroblastos son células activas y con gran producción y secreción, en cambio, los fibrocitos son células con una secreción relativamente baja, aunque no son inactivas, ya que mantienen, en parte, la composición de la matriz extracelular.
En los casos de cicatrización algunos fibroblastos incluyen miofibrillas y se denominan entonces miofibroblastos, dado que adquieren cierta similitud con las células musculares. Algunas evidencias sugieren que los miofibroblastos están en condiciones de contraerse y así desempeñar un papel.
Función
El fibroblasto sintetiza colágeno y glucosaminoglucanos de la sustancia amorfa. Migran y proliferan durante la cicatrización de heridas. Cuando el fibroblasto disminuye su actividad se lo denomina fibrocito, el cual pierde la capacidad de dividirse. Pero puede volver a convertirse en fibroblasto cuando ello lo requiera. La restitución del tejido conectivo se efectúa mediante el crecimiento de fibroblastos jóvenes. Los fibrocitos son fusiformes con pocas prolongaciones, núcleo celular pequeño, alargado y más denso que el de los fibroblastos. En su retículo endoplasmático rugoso sintetiza también las moléculas precursoras de las fibras conectivas.
El fibroblasto es el encargado de la síntesis de todas las fibras del tejido conjuntivo, incluyendo reticulares, colágenas y elásticas.
QUERATINA:
La queratina (del griego κερατίνη, córneo) es una proteína con estructura fibrosa, muy rica en azufre, que constituye el componente principal que forman las capas más externas de la epidermis de los vertebrados y de otros órganos derivados del ectodermo, faneras como el pelo, uñas, plumas, cuernos, ranfotecas y pezuñas. La única biomolécula cuya dureza se aproxima a la de la queratina es la quitina
Tipos y composición
Existen dos tipos de queratina diferenciadas por su estructura y componentes:
- La queratina alfa presenta en sus cadenas de aminoácidos restos (monómeros) de cisteína, los cuales constituyen puentes disulfuro.
- La queratina beta no presenta cisteína ni, por lo tanto, puentes disulfuro.
- Queratina alfa
Los puentes disulfuro son los que proporcionan la dureza a la alfa queratina. Así, existe mayor cantidad de queratina alfa en los cuernos de un animal y en las uñas que en el pelo. Además la queratina alfa solamente se encuentra en pelos, cuernos, uñas, y otras faneras.
- Queratina beta
La queratina de tipo beta es inextensible (a diferencia de la queratina tipo alfa) y la podemos encontrar, por ejemplo, en la tela de araña.
- Estructura
La queratina es una proteína con una estructura secundaria, es decir, la estructura primaria de la proteína, se pliega sobre sí misma, adquiriendo tres dimensiones. Esta forma nueva es un espiral, llamándose así proteína α-hélice. Esta estructura se mantiene con esa forma tan característica gracias a los puentes de hidrógeno y a las fuerzas hidrofóbicas, que mantienen unidos los aminoácidos de dicha proteína. Todo esto unido le da a la proteína esa especial dureza característica.
La queratina del cabello
La queratina del cabello se clasifica dentro de las proteínas fibrosas; sus características son cadenas largas de estructura secundaria, insolubles en agua, y soluciones salinas siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas y de gran resistencia física con funciones estructurales.
El pelo está construido por macrofibrillas de queratina empaquetadas por fuera; éstas están formadas por microfibrillas, que se retuercen en un arrollamiento hacia la izquierda. Las interacciones entre las hebras se producen a través de puentes disulfuro. La queratina del pelo se encuentra en alfa queratina, existiendo la posibilidad de transformarla en beta queratina si, por ejemplo, aplicamos calor más humedad; el pelo puede incluso duplicar su longitud. Esto sucede porque se rompen los puentes de hidrógeno de la hélice y las cadenas polipeptídicas adoptan una conformación -beta; no obstante, los grupos -R de las queratinas son muy voluminosos, lo que hace que la conformación -beta se desestabilice y al poco tiempo adopte de nuevo la conformación en hélice, con lo que el pelo recupera su longitud original. Es incorrecto decir que el pelo está formado por células, sólo se encuentra queratina rica en azufre y una matriz amorfa que mantiene a las microfibrillas empaquetadas por fuera en la forma que alguna vez tuvo la célula que las sintetizó; el folículo piloso es el que posee células activas que se encargan de sintetizar los elementos anteriores.
La cutícula, formada por células compuestas de queratina, es la responsable de proteger el interior del cabello, a la vez que influye en el brillo y color del mismo. Son varios los factores que inciden en la buena calidad del mismo: los tratamientos mecánicos (mal cepillado, etc.), las condiciones medioambientales (contaminación, etc.), provocan su deterioro y mención especial a los trabajos químicos (desrizado, etc.); estos provocan que la cutícula se hinche y abra, algo que, con el uso continuo de los mismos, modifica la estructura del cabello, convirtiéndolo en seco, frágil, poroso y hasta quebradizo.
este es un enlace de un libro de histologia, donde podemos leer sobre los queratinocitos, celulas que producen queratina, por si no aparece de todos modos lo pongo pag 485 el libro se llama:
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